От чего зависит коэффициент кбм
Коэффициент бонус-малус (КБМ) 2023
Коэффициент бонус-малус (КБМ) — коэффициент страховых тарифов в зависимости от наличия или отсутствия страхового возмещения, осуществленного страховщиками в предшествующий период, с 1 апреля предыдущего года до 31 марта включительно следующего за ним года при осуществлении обязательного страхования гражданской ответственности владельца транспортного средства.
При заключении договора ОСАГО страховая компания обязана использовать сведения о предыдущих периодах страхования, содержащиеся в автоматизированной информационной системе Российского союза автостраховщиков (АИС РСА).
|
|
|
Класс КБМ |
||||
|
Класс КБМ на период КБМ |
Коэффициент КБМ на период КБМ |
0 страх. возмещений за период КБМ |
1 страх. возмещение за период КБМ |
2 страх. возмещения за период КБМ |
3 страх. возмещения за период КБМ |
>3 страх. возмещений за период КБМ |
| М | 3,92 | 0 | М | М | М | М |
| 0 | 2,94 | 1 | М | М | М | М |
| 1 | 2,25 | 2 | М | М | М | М |
| 2 | 1,76 | 3 | 1 | М | М | М |
| 3 | 1,17 | 4 | 1 | М | М | М |
| 4 | 1 | 5 | 2 | 1 | М | М |
| 5 | 0,91 | 6 | 3 | 1 | М | М |
| 6 | 0,83 | 7 | 4 | 2 | М | М |
| 7 | 0,78 | 8 | 4 | 2 | М | М |
| 8 | 0,74 | 9 | 5 | 2 | М | М |
| 9 | 0,68 | 10 | 5 | 2 | 1 | М |
| 10 | 0,63 | 11 | 6 | 3 | 1 | М |
| 11 | 0,57 | 12 | 6 | 3 | 1 | М |
| 12 | 0,52 | 13 | 6 | 3 | 1 | М |
| 13 | 0,46 | 13 | 7 | 3 | 1 | М |
От чего зависит КБМ?
Коэффициент бонус-малус (КБМ) определяется для каждого водителя транспортного средства индивидуально и влияет на стоимость договора ОСАГО.
Для договоров обязательного страхования, не предусматривающих ограничение числа лиц, допущенных к управлению транспортным средством, владельцем которого является физическое лицо, страховой тариф рассчитывается с применением коэффициента КБМ, равного 1.
Значение КБМ сохраняется вне зависимости от смены страховой компании. Порядок определения и применения КБМ описан в разделе «Порядок определения КБМ».
Как проверить текущее значение КБМ на сайте РСА?
Проверить текущее значение КБМ самостоятельно в автоматизированной информационной системе Российского союза автостраховщиков (АИС РСА) можно на сайте: перейти на сайт РСА.
Как проверить текущее значение КБМ на нашем сайте?
Проверка осуществляется в автоматизированной информационной системе Российского Союза Автостраховщиков (АИС ОСАГО) в течение 10 календарных дней. Ответ будет направлен на указанный Вами адрес электронной почты.
1 Этап «Проверка КБМ в РСА»
- Зайдите в личный кабинет
- Внесите полис в личный кабинет
- Нажмите на кнопку «КБМ»
- Заполните форму и нажмите «Проверить»
- Ваш запрос на проверку КБМ будет направлен в РСА
2 Этап «Проверка КБМ нашими специалистами»
- Если в ответ Вам поступит ссылка, значит, по указанным данным РСА не смог осуществить автоматическую проверку
- Перейдите по ссылке в письме и прикрепите сканы документов
- Опишите Вашу ситуацию. Укажите в отношении каких транспортных средств Вы заключали договоры ОСАГО в компании Росгосстрах (государственный регистрационный знак, идентификационный номер), когда меняли водительское удостоверение (если у Вас нет скана, можно узнать данные в карточке водителя) или меняли фамилию
- В течение 30 дней мы направим ответ на указанный адрес электронной почты
- Если КБМ повлиял на стоимость полиса, приложите копию паспорта и реквизиты страхователя.
Мы вернем Вам переплаченную часть страховой премии
Замена водительского удостоверения (ВУ) и/или фамилии, имени и/или документа, удостоверяющего личность
Если вы поменяли водительское удостоверение и/или фамилию, имя и/или документ, удостоверяющий личность, необходимо внести изменения в действующий договор ОСАГО как можно скорее. Это необходимо для внесения корректных сведений в автоматизированную информационную систему Российского союза автостраховщиков (АИС ОСАГО) и присвоения правильного КБМ в будущем.
В соответствии с пунктом 8 ст.15 Федерального закона 40-ФЗ П: «В период действия договора ОСАГО страхователь обязан незамедлительно сообщать Страховщику в письменной форме об изменении сведений, указанных в заявлении о заключении договора страхования». В случае одновременного действия нескольких договоров ОСАГО, необходимо вносить изменения в каждый из этих договоров ОСАГО.
Написать заявление на внесение изменений можно в любом офисе ПАО СК «Росгосстрах».
Внести изменения в электронный полис ОСАГО можно через Личный кабинет клиента.
Порядок определения КБМ
С 1 апреля 2019 года КБМ рассчитывается один раз в год — 1 апреля и применяется в течение всего периода (с 1 апреля по 31 марта) для заключения любого договора.
Коэффициент КБМ водителя, являющегося владельцем транспортного средства — физическим лицом, или лицом, допущенным к управлению транспортным средством, владельцем которого является физическое или юридическое лицо, включая случаи, когда договор обязательного страхования не предусматривает ограничения количества лиц, допущенных к управлению транспортным средством (далее — КБМ водителя), в отношении которого в АИС ОСАГО содержатся сведения о договорах обязательного страхования, определяется на основании значения коэффициента КБМ, который был определен водителю на период КБМ, и количества страховых возмещений по всем договорам обязательного страхования, осуществленных страховщиками в отношении данного водителя и зарегистрированных в АИС ОСАГО в течение периода КБМ.
Полис с ограниченным перечнем водителей
Общий порядок
По договору обязательного страхования, предусматривающему ограничение количества лиц, допущенных к управлению транспортным средством, КБМ определяется на основании сведений в отношении каждого водителя. КБМ присваивается каждому водителю, допущенному к управлению транспортным средством, указанным в договоре. При расчете страховой премии применяется наибольшее значение коэффициента КБМ. При отсутствии сведений о страховой истории водителю присваивается третий класс КБМ.
- Страхователь, который является вписанным Водителем №1 с КБМ равным 0,91, вписал в полис ОСАГО водителя №2 с КБМ равным 1,76, т. к. по его вине была выплата страхового возмещения договору, окончившемуся не более года назад. Соответственно, размер страховой премии будет определяться по водителю №2, и размер премии будет увеличен в связи с меньшим классом КБМ водителя №2.
- Водитель №1 и водитель №2 имеют одинаковый КБМ 0,83.
Страхователь вписал в полис ОСАГО водителя №2 с КБМ 0,68. Соответственно, факт добавления в полис второго водителя на КБМ по договору не повлияет на изменение КБМ по договору, но размер базовой ставки страхового тарифа может быть перерасчитан с учетом факторов риска.
Если водитель ранее не был вписан в полис ОСАГО (например, только получил водительское удостоверение)
При отсутствии сведений в АИС РСА по указанным в договоре водителям им присваивается КБМ 1,17, соответствующий третьему классу КБМ.
- Водитель №1 получил права и через два дня купил транспортное средство. При оформлении договора ОСАГО такому водителю присваивается КБМ = 1,17.
Полис без ограничений
Для договоров обязательного страхования, не предусматривающих ограничение числа лиц, допущенных к управлению транспортным средством, владельцем которого является физическое лицо, страховой тариф рассчитывается с применением коэффициента КБМ, равного 1,17.
Если предыдущий договор был досрочно расторгнут
При заключении нового договора ОСАГО, КБМ будет равным КБМ, который был определен на 1 апреля текущего года.
Если произошло ДТП
Если в результате ДТП вы являлись пострадавшей стороной, то выплата по данному ДТП никак не отразится на вашем классе аварийности (КБМ). Если вы стали виновником ДТП, то КБМ будет снижен только у того водителя, который был виновником ДТП.
Перерыв в страховании на 1 год и более
Согласно Указанию ЦБ №5000-у в части КБМ с 1 апреля 2019 года значение коэффициента не зависит от перерывов в страховании. Это означает, что с 1 апреля 2019 гражданин получает единый КБМ, который в дальнейшем применяется к нему во всех договорах ОСАГО и из-за перерыва не «аннулируется» (т.е. не превращается в 1,17).
вопросы и ответы
Что такое КБМ в ОСАГО
Тарифы ОСАГО утверждаются на государственном уровне.
Цена страхового полиса определяется путем умножения базового тарифа на ряд корректирующих коэффициентов, один из которых – это коэффициент бонус-малус (КБМ). Задача КБМ заключается в поощрении водителей за безаварийное вождение и наказание тех, по чьей вине случались ДТП, путем установления более низкой или более высокой стоимости полиса ОСАГО.
Коэффициент КБМ - что это в страховании
Где указывается в полисе
Как считается КБМ при ОСАГО
Максимальный коэффициент КБМ
Коэффициент КБМ - что это в страховании
Страховые компании заинтересованы в клиентах, которые несут минимальные риски. В этом случае цена страхового полиса – это их чистая прибыль. Коэффициент бонус-малус разработан с целью поощрения водителей за аккуратную езду без аварий и наказания тех, кому не удалось избежать ДТП.
В системе ОСАГО определено 15 классов: М, 0 и от 1 до 13. Каждому классу соответствует коэффициент. Класс М самый низкий. Его применяют к водителям, которые за предыдущий год становились участниками аварий, по которым страховая компания производила выплаты.
В зависимости от класса на начало годового страхования, в класс М можно попасть, совершив даже одну аварию.
Классу М соответствует коэффициент 2,45. Это означает, что при заключении договора или переоформлении страховки на следующий год за полис придется заплатить в 2,45 раз дороже.
Если в течение года ДТП не случалось, класс повышается на одну градацию, а КБМ при этом уменьшается на 0,5, гарантируя водителю 5% скидку.
Где указывается в полисе
Обязательного для всех страховых компаний требования, где в страховом полисе указывать показатель КБМ, не существует. Этот вопрос регулируется внутренними актами страховой компании, определяющими правила заполнения полиса ОСАГО.
Самыми распространенными способами, которые применяются на практике, являются следующие:
- значение указывается рядом с фамилией страхователя
- информация указывается в специально отведенном для этого месте
Как считается КБМ при ОСАГО
Чтобы посчитать КБМ, необходимо знать значение этого показателя на начало срока страхования.
Если водитель ранее не заключал договоров страхования, ему присваивается класс 3. КБМ в этом случае равен 1, что означает отсутствие как скидок, так и наказаний, поскольку без истории ни наказывать, ни поощрять не за что.
Для водителей с историей, КБМ и данные предыдущего страхового полиса рекомендуется узнавать на сайте РСА. Для этого достаточно ввести идентификационные данные водителя (ФИО, дата рождения, данные паспорта) и серию и номер водительского удостоверения.
Далее понадобится таблица.
Рассмотрим порядок расчета коэффициента бонус-малус на примере водителя, который заключил предыдущий договор впервые. Ему был присвоен класс 3, КБМ – 1.
Если в течение срока действия договора водитель демонстрировал безаварийную езду, при заключении следующего договора его класс будет повышен до 4, которому соответствует КБМ – 0,95. Стоимость полиса будет снижена на 5%.
Одна авария приведет к тому, что класс будет понижен до 1, ему соответствует КБМ – 1,55. Таким образом, при заключении договора на следующий год за полис придется заплатить на 55% дороже.
Участие в нескольких ДТП отбросит водителя в самый низ таблицы – класс М, которому соответствует КБМ – 2,45. При этом, цена следующего полиса возрастет в 2,45 раза.
Максимальный коэффициент КБМ
Каждый безаварийный год приносит водителю 5% скидку. Максимальная скидка составляет 50%. Ее получают водители, отнесенные к 13 классу. Чтобы заслужить такой бонус, необходимо 10 лет не попадать в ДТП.
Следует отметить, что во внимание принимаются только те дорожно-транспортные происшествия, которые повлекли за собой страховые выплаты. Если конфликт был урегулирован без привлечения страховой компании, такие аварии в расчете не участвуют и не величину коэффициента влиять не будут.
Характеристики связывания лиганда домена фон Виллебранда Ku80
[1] Дэвис А.Дж., Чен Д.Дж., Репарация двухцепочечных разрывов ДНК посредством негомологичного соединения концов, Transl Cancer Res, 2 (2013) 130–143. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[2] Grundy GJ, Molding HA, Caldecott KW, Rulten SL, Одно кольцо, чтобы объединить их всех — роль Ku в негомологичном соединении концов у млекопитающих, ДНК Ремонт (Амст), 17 (2014) 30–38.
[PubMed] [Google Scholar]
[3] Уокер Дж. Р., Корпина Р. А., Голдберг Дж., Структура гетеродимера Ku, связанного с ДНК, и ее значение для репарации двухцепочечных разрывов, Nature, 412 (2001) 607–614. [PubMed] [Академия Google]
[4] Fell VL, Schild-Poulter C, Гетеродимер Ku: функция в репарации ДНК и не только, Mutat Res Rev Mutat Res, 763 (2015) 15–29. [PubMed] [Google Scholar]
[5] Гранди Г.Дж., Рултен С.Л., Аррибас-Босакома Р., Дэвидсон К., Козик З., Оливер А.В., Перл Л.Х., Калдекотт К.В., Мотив Ku-связывания является консервативным модулем для набора и стимуляция негомологичных белков, соединяющих концы, Nat Commun, 7 (2016) 11242. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[6] Grundy GJ, Rulten SL, Zeng Z, Arribas-Bosacoma R, Iles N, Manley K, Oliver A, Caldecott KW, APLF способствует сборке и активности негомологичных белковых комплексов с соединением концов, EMBO J, 32 (2013) 112–125. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[7] Shirodkar P, Fenton AL, Meng L, Koch CA, Идентификация и функциональная характеристика Ku-связывающего мотива в апратаксинполинуклеотидкиназе/фосфатазоподобном факторе (APLF), J Biol Chem, 288 (2013) 19604– 19613.
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[8] Arnoult N, Correia A, Ma J, Merlo A, Garcia-Gomez S, Maric M, Tognetti M, Benner CW, Boulton SJ, Saghatelian A, Karlseder J, Регуляция выбора пути репарации ДНК в фазах S и G2 с помощью ингибитора NHEJ CYREN, Nature, 549(2017) 548–552. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[9] Агарвал С., Харада Дж., Шрайфельс Дж., Лех П., Николай Б., Ямагути Т., Чанда С.К., Сомиа Н.В., Изоляция, характеристика и генетическая комплементация клеточный мутант, устойчивый к ретровирусной инфекции, Proc Natl Acad Sci USA, 103 (2006) 15933–15938. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[10] Yano K, Morotomi-Yano K, Lee KJ, Chen DJ, Функциональное значение взаимодействия с Ku в распознавании двухцепочечного разрыва ДНК XLF, Febs Lett , 585 (2011) 841–846. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[11] Немоз С., Ропарс В., Фрит П., Гонтье А., Древе П., Ю Дж., Геруа Р., Питуа А., Граф А., Дельтейль С.
, Барбул Н., Легран П., Беконне С., Инь Ю., Тади С., Barbet-Massin E, Berger I, Le Cam E, Modesti M, Rothenberg E, Calsou P, Charbonnier JB, XLF и APLF связывают Ku80 в двух удаленных местах, чтобы обеспечить репарацию ДНК путем негомологичного соединения концов, Nat Struct Mol Biol, 25 (2018) 971–980. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[12] Yin X, Liu M, Tian Y, Wang J, Xu Y, Cryo-EM структура холофермента ДНК-PK человека, Cell Res, 27 (2017) 1341–1350 гг. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[13] Аравинд Л., Кунин Е.В., Прокариотические гомологи эукариотического ДНК-концевого связывающего белка Ku, новые домены в белке Ku и предсказание прокариотической системы репарации двухцепочечных разрывов, Genome research, 11 (2001) 1365 –1374. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[14] Studier FW, Производство белка путем автоиндукции в культурах с высокой плотностью при встряхивании, Protein Expr Purif, 41 (2005) 207–234. [PubMed] [Google Scholar]
[15] Anthis NJ, Clore GM, Специфическое для последовательностей определение концентраций белков и пептидов по поглощению при 205 нм, Protein Sci, 22 (2013) 851–858.
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[16] Otwinowski Z, Minor W, Обработка данных дифракции рентгеновских лучей, собранных в режиме колебаний, Method Enzymol, 276 (1997) 307–326. [PubMed] [Google Scholar]
[17] McCoy AJ, Grosse-Kunstleve RW, Adams PD, Winn MD, Storoni LC, Read RJ, Кристаллографическое программное обеспечение Phaser, Журнал прикладной кристаллографии, 40 (2007) 658–674. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[18] Adams PD, Afonine PV, Bunkoczi G, Chen VB, Davis IW, Echols N, Headd JJ, Hung LW, Kapral GJ, Grosse-Kunstleve RW, McCoy AJ, Moriarty NW, Oeffner R, Read RJ, Richardson DC, Richardson JS, Terwilliger TC, Zwart PH, PHENIX: комплексная система на основе Python для решения макромолекулярной структуры, Acta crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография, 66 (2010) 213–221. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[19] Emsley P, Cowtan K, Coot: инструменты построения моделей для молекулярной графики, Acta crystallographica.
Раздел D, Биологическая кристаллография, 60 (2004) 2126–2132. [PubMed] [Google Scholar]
[20] Кирби Т.В., Гассман Н.Р., Смит К.Е., Педерсен Л.С., Гейбл С.А., Собхани М., Уилсон С.Х., Лондон Р.Э., Ядерная локализация каркаса восстановления ДНК XRCC1: раскрытие функциональной роли a Bipartite NLS, Sci Rep, 5 (2015) 13405. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[21] Rost B, Sander C, Schneider R, PHD — автоматический почтовый сервер для вторичной структуры белка предсказание, Comput Appl Biosci, 10 (1994) 53–60. [PubMed] [Google Scholar]
[22] Boulton SJ, Jackson SP, Компоненты Ku-зависимого негомологичного пути соединения концов участвуют в поддержании длины теломер и молчании теломер, EMBO J, 17 (1998) 1819– 1828. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[23] Chen H, Xue J, Churikov D, Hass EP, Shi S, Lemon LD, Luciano P, Bertuch AA, Zappulla DC, Geli V, Wu J, Лей М., Структурное понимание рекрутирования дрожжевой теломеразы к теломерам, Cell, 172 (2018) 331–343 е313.
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[24] Khan AR, Parrish JC, Fraser ME, Smith WW, Bartlett PA, James MN, Снижение энтропийного барьера для связывания конформационно гибких ингибиторов с ферментами, Biochemistry-Us, 37 (1998) 16839–16845. [PubMed] [Google Scholar]
[25] Gabel SA, DeRose EF, London RE, взаимодействие XRCC1 с С-концевым доменом REV1 предполагает роль в пострепликационной репарации, DNA Repair (Amst), 12 (2013) 1105– 1113. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[26] Малков С.Н., Живкович М.В., Белянски М.В., Холл М.Б., Зарик С.Д., Пересмотр склонностей аминокислот к определенной вторичной структуре: классификация аминокислот на основе их химической структуры, J Mol Model, 14 (2008) 769–775. [PubMed] [Google Scholar]
[27] Li B, Comai L, Функциональное взаимодействие между Ku и белком синдрома Вернера в процессинге концов ДНК, J Biol Chem, 275 (2000) 28349–28352. [PubMed] [Google Scholar]
[28] Karmakar P, Snowden CM, Ramsden DA, Bohr VA, гетеродимер Ku связывается с обоими концами белка Вернера, и функциональное взаимодействие происходит на N-конце Вернера, Исследование нуклеиновых кислот, 30 (2002) 3583–3591.
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[29] Ahel I, Rass U, El-Khamisy SF, Katyal S, Clements PM, McKinnon PJ, Caldecott KW, West SC, Белок нейродегенеративного заболевания апратаксин разрешает абортивные промежуточные соединения лигирования ДНК, Nature, 443 (2006) 713–716. [PubMed] [Google Scholar]
[30] Tumbale P, Williams JS, Schellenberg MJ, Kunkel TA, Williams RS, Aprataxin разрешает аденилированные соединения РНК-ДНК для поддержания целостности генома, Nature, 506 (2014) 111–115. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[31] Славофф С.А., Хео Дж., Будник Б.А., Ханакахи Л.А., Сагателян А. Полипептид, кодируемый короткой открытой рамкой считывания (sORF) человека, который стимулирует соединение концов ДНК, Джей Биол Хим, 289(2014) 10950–10957. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[32] Hung PJ, Johnson B, Chen BR, Byrum AK, Bredemeyer AL, Yewdell WT, Johnson TE, Lee BJ, Deivasigamani S, Hindi I, Amatya P, Гросс М.Л., Полл Т.
Т., Пизапиа Д.Дж., Чаудхури Дж., Петрини Дж.Дж.Х., Мосаммапараст Н., Амарасингхе Г.К., Чжа С., Тайлер Дж.К., Слекман Б.П., МРТ представляет собой адаптер реакции на повреждение ДНК во время классического негомологичного соединения концов, Mol Cell, 71 ( 2018) 332–342 е338. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[33] Ropars V, Drevet P, Legrand P, Baconnais S, Amram J, Faure G, Marquez JA, Pietrement O, Guerois R, Callebaut I, Le Cam E , Revy P, de Villaartay JP, Charbonnier JB, Структурная характеристика филаментов, образованных человеческим комплексом Xrcc4-Cernunnos/XLF, участвующим в соединении концов негомологичной ДНК, Proc Natl Acad Sci U S A, 108 (2011) 12663–12668. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[34] Wu Q, Ochi T, Matak-Vinkovic D, Robinson CV, Chirgadze DY, Blundell TL, Негомологичные партнеры по соединению концов в спиральном танце: структурные исследования взаимодействий XLF-XRCC4, Biochem Soc Trans, 39 (2011) 1387–1392, приложение 1382 стр.
после 1392. [PubMed] [Google Scholar]
[35] Чжао Б., Ватанабэ Г., Мортен М.Дж., Рейд Д.А., Ротенберг Э., Либер М.Р., Основные элементы нековалентной ассоциации из двух концов ДНК во время синапса NHEJ, Nat Commun, 10 (2019) 3588. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[36] Андрес С.Н., Вергнес А., Ристик Д., Вайман С., Модести М., Юноп М. Комплекс человеческих XRCC4-XLF связывает ДНК, Исследование нуклеиновых кислот, 40 (2012) 1868–1878. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[37] Rulten SL, Grundy GJ, Негомологичное соединение концов: общие сайты взаимодействия и обмен множественными факторами в процессе репарации ДНК, Bioessays, 39 (2017). [PubMed] [Google Scholar]
[38] Hsiou Y, Ding J, Das K, Clark AD, Hughes SH, Arnold E, Структура нелигандной обратной транскриптазы ВИЧ-1 при разрешении 2,7 ангстрем: последствия конформационных изменений для полимеризации и механизмы торможения, Структура, 4 (1996) 853–860. [PubMed] [Google Scholar]
[39] Rodgers DW, Gamblin SJ, Harris BA, Ray S, Culp JS, Hellmig B, Woolf DJ, Debouck C, Harrison SC, Структура нелигандной обратной транскриптазы вируса иммунодефицита человека тип 1, Proc Natl Acad Sci USA, 92 (1995) 1222–1226.
[Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
[40] Дас К., Леви П.Дж., Хьюз С.Х., Арнольд Э., Кристаллография и разработка лекарств против СПИДа: конформационная гибкость и позиционная адаптируемость важны при разработке ненуклеозидные ингибиторы обратной транскриптазы ВИЧ-1, Prog Biophys Mol Biol, 88 (2005) 209–231. [PubMed] [Google Scholar]
[41] Бхаргава Р., Сандху М., Мук С., Ли Г., Вайдехи Н., Старк Дж. М., C-NHEJ без вставок является надежным и требует синергетической функции отдельных доменов XLF, Nat Commun, 9 (2018) 2484. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
Gale Apps — Технические трудности
Приложение, к которому вы пытаетесь получить доступ, в настоящее время недоступно. Приносим свои извинения за доставленные неудобства. Повторите попытку через несколько секунд.
Если проблемы с доступом сохраняются, обратитесь за помощью в наш отдел технической поддержки по телефону 1-800-877-4253. Еще раз спасибо, что выбрали Gale, обучающую компанию Cengage.
org.springframework.remoting.RemoteAccessException: невозможно получить доступ к удаленной службе [[email protected]]; вложенным исключением является com.zeroc.Ice.UnknownException unknown = "java.lang.IndexOutOfBoundsException: индекс 0 выходит за границы для длины 0 в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBounds(Preconditions.java:64) в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBoundsCheckIndex(Preconditions.java:70) в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.checkIndex(Preconditions.java:248) в java.base/java.util.Objects.checkIndex(Objects.java:372) в java.base/java.util.ArrayList.get(ArrayList.java:458) в com.gale.blis.data.subscription.dao.LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.populateSessionProperties(LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.java:60) в com.gale.blis.data.subscription.dao.LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.
reQuery(LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.java:53) в com.gale.blis.data.model.session.UserGroupEntitlementsManager.reinitializeUserGroupEntitlements(UserGroupEntitlementsManager.java:30) в com.gale.blis.data.model.session.UserGroupSessionManager.getUserGroupEntitlements(UserGroupSessionManager.java:17) в com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getProductSubscriptionCriteria(CrossSearchProductContentModuleFetcher.java:244) на com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getSubscribedCrossSearchProductsForUser(CrossSearchProductContentModuleFetcher.java:71) на com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getAvailableContentModulesForProduct(CrossSearchProductContentModuleFetcher.java:52) на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.AbstractProductEntryAuthorizer.
getContentModules(AbstractProductEntryAuthorizer.java:130) на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.isAuthorized(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:82) на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.authorizeProductEntry(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:44) на com.gale.blis.api.authorize.strategy.ProductEntryAuthorizer.authorize(ProductEntryAuthorizer.java:31) в com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize_aroundBody0(BLISAuthorizationServiceImpl.java:57) на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize_aroundBody1$advice(BLISAuthorizationServiceImpl.java:61) на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize(BLISAuthorizationServiceImpl.java:1) в com.gale.blis.auth.AuthorizationService._iceD_authorize(AuthorizationService.java:97) в com.
gale.blis.auth.AuthorizationService._iceDispatch(AuthorizationService.java:406) в com.zeroc.IceInternal.Incoming.invoke(Incoming.java:221) в com.zeroc.Ice.ConnectionI.invokeAll(ConnectionI.java:2706) на com.zeroc.Ice.ConnectionI.dispatch(ConnectionI.java:1292) в com.zeroc.Ice.ConnectionI.message(ConnectionI.java:1203) в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool.run(ThreadPool.java:412) в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool.access$500(ThreadPool.java:7) в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool$EventHandlerThread.run(ThreadPool.java:781) в java.base/java.lang.Thread.run(Thread.java:834) " org.springframework.remoting.ice.IceClientInterceptor.convertIceAccessException(IceClientInterceptor.java:348) org.springframework. remoting.ice.IceClientInterceptor.invoke(IceClientInterceptor.java:310) org.springframework.remoting.ice.MonitoringIceProxyFactoryBean.invoke(MonitoringIceProxyFactoryBean.java:71) org.springframework.aop.framework.ReflectiveMethodInvocation.proceed(ReflectiveMethodInvocation.java:186) org.springframework.aop.framework.JdkDynamicAopProxy.invoke(JdkDynamicAopProxy.java:215) com.sun.proxy.$Proxy151.authorize(Неизвестный источник) com.gale.auth.service.BlisService.getAuthorizationResponse(BlisService.java:61) com.
gale.apps.service.impl.MetadataResolverService.resolveMetadata(MetadataResolverService.java:65) com.gale.apps.controllers.DiscoveryController.resolveDocument(DiscoveryController.java:57) com.gale.apps.controllers.DocumentController.redirectToDocument(DocumentController.java:22) jdk.internal.reflect.GeneratedMethodAccessor302.invoke (неизвестный источник) java.base/jdk.internal.reflect.DelegatingMethodAccessorImpl.invoke(DelegatingMethodAccessorImpl.java:43) java.base/java.lang.reflect.Method.invoke(Method.java:566) org.
springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.doInvoke(InvocableHandlerMethod.java:205) org.springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.invokeForRequest(InvocableHandlerMethod.java:150) org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.ServletInvocableHandlerMethod.invokeAndHandle(ServletInvocableHandlerMethod.java:117) org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.invokeHandlerMethod (RequestMappingHandlerAdapter.java:895) org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.handleInternal (RequestMappingHandlerAdapter.java:808) org.
springframework.web.servlet.mvc.method.AbstractHandlerMethodAdapter.handle(AbstractHandlerMethodAdapter.java:87) org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doDispatch(DispatcherServlet.java:1067) org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doService(DispatcherServlet.java:963) org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.processRequest(FrameworkServlet.java:1006) org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.doGet(FrameworkServlet.java:898) javax.servlet.http.HttpServlet.service(HttpServlet.java:626) org.
springframework.web.servlet.FrameworkServlet.service(FrameworkServlet.java:883) javax.servlet.http.HttpServlet.service(HttpServlet.java:733) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:227) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.apache.tomcat.websocket.server.WsFilter.doFilter(WsFilter.java:53) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.
apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.apache.catalina.filters.HttpHeaderSecurityFilter.doFilter(HttpHeaderSecurityFilter.java:126) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.web.servlet.resource.ResourceUrlEncodingFilter.doFilter(ResourceUrlEncodingFilter.java:67) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.
apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.web.filter.RequestContextFilter.doFilterInternal (RequestContextFilter.java:100) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102) org.
apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) com.gale.common.http.filter.SecurityHeaderFilter.doFilterInternal(SecurityHeaderFilter.java:29) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.
springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.owasp.validation.GaleParameterValidationFilter.doFilterInternal(GaleParameterValidationFilter.java:97) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.
apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:126) org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.access$000(ErrorPageFilter.java:64) org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter$1.doFilterInternal(ErrorPageFilter.java:101) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:119) org.
apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.web.filter.FormContentFilter.doFilterInternal (FormContentFilter.java:93) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.
springframework.boot.actuate.metrics.web.servlet.WebMvcMetricsFilter.doFilterInternal (WebMvcMetricsFilter.java:96) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.springframework.web.filter.CharacterEncodingFilter.doFilterInternal (CharacterEncodingFilter.java:201) org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.
java:117) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189) org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162) org.apache.catalina.core.StandardWrapperValve.invoke(StandardWrapperValve.java:202) org.apache.catalina.core.StandardContextValve.invoke(StandardContextValve.java:97) org.apache.catalina.authenticator.AuthenticatorBase.invoke(AuthenticatorBase.java:542) org.apache.catalina.core.StandardHostValve.
invoke(StandardHostValve.java:143) org.apache.catalina.valves.ErrorReportValve.invoke(ErrorReportValve.java:92) org.apache.catalina.valves.AbstractAccessLogValve.invoke(AbstractAccessLogValve.java:687) org.apache.catalina.core.StandardEngineValve.invoke(StandardEngineValve.java:78) org.apache.catalina.connector.CoyoteAdapter.service(CoyoteAdapter.java:357) org.apache.coyote.http11.Http11Processor.service(Http11Processor.java:374) org.apache.coyote.AbstractProcessorLight.process(AbstractProcessorLight.
java:65) org.apache.coyote.AbstractProtocol$ConnectionHandler.process(AbstractProtocol.java:893) org.apache.tomcat.util.net.NioEndpoint$SocketProcessor.doRun(NioEndpoint.java:1707) org.apache.tomcat.util.net.SocketProcessorBase.run(SocketProcessorBase.java:49) java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor.runWorker(ThreadPoolExecutor.java:1128) java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor$Worker.run(ThreadPoolExecutor.java:628) org.apache.tomcat.util.threads.TaskThread$WrappingRunnable.
